Globuline
Globuline sind Speicherproteine von Pflanzen und Proteine des Blutplasmas der Tiere. Albumin jedoch gehört als einziges Blutprotein nicht zu den Globulinen. Globuline gehören zur Gruppe der Globulären Proteine. Hauptbildungsort der Globuline ist die Leber. Im Blutplasma machen sie etwa 40 % der gesamten Proteine aus, ihre Masse beträgt zwischen 36 kDa und 1,3 MDa. Bei 60 °C verklumpen Globuline, außerdem werden sie durch Fällungsmittel denaturiert. Abgebaut werden sie von Enzymen und durch Hydrolyse.
Globuline sind in Wasser unlösliche Proteine, die mit verdünnten Neutralsalzlösungen, wie z. B. Ammoniumsulfatlösung, gelöst werden können. Sie haben zahlreiche Funktionen, unter anderem als Enzyme, in der pH-Wert-Regulierung, als Energielieferanten, Transporter und in der Hämostase. Ihre Hauptaufgabe ist aber in der natürlichen und der erworbenen Immunität gegen Fremdkörper zu sehen. Die immunologisch aktiven Globuline werden als Immunglobuline bezeichnet, ihre Synthese findet in Plasmazellen statt.
Nach ihrer elektrophoretischen Beweglichkeit werden sie in vier Gruppen unterteilt:
α1-Globuline
Transcortin (Steroid-Transport)
Transcobalamin (Vitamin-B12-bindend)
Thyroxin-bindendes Globulin
Bilirubin-Transporter
Prothrombin (Proenzym des Thrombins)
Gc-Globulin (Vitamin D-bindend)
α1-Antitrypsin
α2 Haptoglobin: Hämoglobinbindung
Caeruloplasmin: Transport von Kupfer-Ionen
Plasminogen
α2-Makroglobulin
α2-Antithrombin
Fetuine
β-Globuline
Lipid-transportierende Beta-Lipoproteine: Lipidtransport
Transferrin: Eisentransport
Fibrinogen: Vorstufe von Fibrin
Hämopexin: Häminbindung und -transport
C-reaktives Protein: Akute Phase Protein
γ-Globuline
Immunglobuline (Antikörper) (IgA, IgD, IgE, IgG, IgM) Speckmann, Hescheler, Köhling: Physiologie 6. Auflage, Urban & Fischer, München 2013. ISBN 978-3-437-41319-3
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